Реферат: Белки и ферменты

Молекулы белка не проходят через полупроницаемые мембраны, обладают слабой способностью к диффузии. Это амфотерные электролиты, так как они имеют свободные карбоксильные (кислотные) и аминные (основные) группы.

Белки имеют электрический заряд, изменяющийся в зависимости от структуры белка и реакции среды. В электрическом поле растворенные белки движутся (электрофорез), причем направление и скорость движения неодинаковы для различных белков.

Биологические функции белков:

С белками связано все многообразие функций организма, однако наиболее важными являются:

· транспортная : заключается в том что при участии белков происходит связывание и доставка различных веществ от одного органа к другому. Так белок эритроцитов крови – гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород необходимый для обеспечения жизненных процессов в тканях.

· Защитная : ее выполняют специфические белки (антитела), образующиеся в организме. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. Антитела обладают удивительным свойством: среди тысяч разнообразных белков они «узнают» только один белок – чужеродный и только с ним реагируют. Такой механизм сопротивления возбудителя заболевания называют иммунитетом. Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые бактерии либо вирусы (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое время болезнетворная неослабленная бактерия попадает в организм, она встречает прочный защитный барьер из антител. Миллионы человеческих жизней спасены вакцинацией против оспы, бешенства, полиомиелита, желтой лихорадки и других болезней.

· Строительная : некоторые бактерии и все растения способны синтезировать все аминокислоты, из которых строятся белки, используя для этого неорганические вещества: азот и углекислый газ воздуха, водород, полученный при расщеплении воды (за счет энергии света), неорганические вещества почвы. Животные в процессе эволюции утратили способность осуществлять синтез 10 особенно сложных аминокислот, называемых незаменимыми. Они получают их в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах рыбе, мясе, а также в сое, бобах и некоторых других растениях. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и попадают в клетки. В клетках из готовых аминокислот строятся собственные белки, характерные для данного организма. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных структур и в этом состоит их важная структурная роль.

· Сократительная : ее выполняют белки, в результате взаимодействия которых происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Регуляторная : выполняется белками-регуляторами обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции. Некоторых органах и тканях организма. Часть гормонов (но не все) животных и человека являются белками. Так белковый гормон поджелудочной железы – инсулин активизирует захват клетками молекул глюкозы и расщепление или запасание их внутри клетки. Если не хватает инсулина, то глюкоза накапливается в крови в избытке. Клетки без помощи инсулина не могут ее захватить – они голодают. Именно в этом причина развития диабета.

· Питательная : осуществляется белками, которые являются резервными, или питательными. Например белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, белки молока служат источником питания для новорожденного. Коме того они могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.

Перечисленные функции белков являются наиболее важными, но ими не ограничивается значение белков для жизни.

Денатурация белков: под действием ионизирующейрадиации, высокой температуры, сильного взбалтывания,экстремальных значений pH, а также ряда органических растворителей, таких как спирт или ацетон, белки изменяют свое естественное состояние. Это нарушение природной структуры белка и называют денатурацией. Подавляющее большинство белков утрачивают при этом биологическую активность, хотя первичная структура их после денатурации не меняется. Дело в том, что в процессе денатурации нарушается вторичная, третичная и четвертичная структуры, обусловленные слабыми взаимодействиями между кислотными остатками, а ковалентные пептидные связи не разрываются. Необратимую денатурацию можно наблюдать при нагревании жидкого и прозрачного белка куриного яйца: он становится плотным и непрозрачным. Денатурация может быть и обратимой. После устранения денатурирующего фактора многие белки способны вернуть естественную форму, т. е. ренатурировать.

Способность белков к обратимому изменению пространственной структуры в ответ на действие физических или химических факторов лежит в основе раздражимости – важнейшего свойства всех живых существ.

2.Ферменты

Фермент (от лат. Fermentum – закваска), энзимы, специфические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие в организме и в сочетании составляющие его обмен веществ, катализируются соответствующими ферментами. Направляя и регулируя обмен веществ, они играют жизненно важную роль во всех процессах жизнедеятельности.

Как всякие катализаторы, ферменты снижают энергию активации, необходимую для осуществления той или иной химической реакции, направляя ее обходным путем – через промежуточные реакции, которые требуют значительно меньше энергии активации.

Пример:

Реакция: АБ - А+Б в присутствии фермента идет следующим образом:

АБ+Ф - АБФ и далее: АБФ - БФ+А и БФ - Б+Ф

Подобное понижение активации под влиянием ферментов— средство перераспределения электронных плотностей и некоторой деформации молекул субстрата. Эта деформация, ослабляя внутримолекулярные связи, приводит к понижению необходимой энергии активации и, следовательно, ускоряет течение реакции.

История изучения ферментов:

В 1814г русский химик Кирхгоф открыл ферментативное действие водных вытяжек из проросшего ячменя, расщеплявших крахмал до сахара. Можно считать, что эти работы положили начало ферментологии, как самостоятельному разделу биологической химии. В 1833г французскими химиками Пайеном и Персо впервые был выделен из солода препарат фермента амилазы, что способствовало развитию препаративной химии ферментов. В середине 19 века разгорелась дискуссия о природе брожения. Пастер говорил о том, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс их брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. Либих и его сторонники отстаивали химическую природу брожения и считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов. Однако все попытки выделить из дрожжевых клеток растворимый фермент, способный вызвать брожение, не удавались. Эта дискуссия была разрешена в 1897г Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землей, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат, вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бунхера утвердило материалистическое понимание природы брожения и имело большое значение для развития, как ферментологии, так и всей биохимии.

С середины 20 века благодаря развитию методов физико-химического анализа и методов белковой химии расшифрована первичная структура многих ферментов. Так, работами американских биохимиков Мура, Стайна, Анфинсена показано, что фермент рибонуклеаза из поджелудочной железы быка представляет собой полипептидную цепочку, состоящую из 124 аминокислотных остатков, соединенных в 4 местах дисульфидными связями.

С помощью рентгеноструктурного анализа расшифрована вторичная и третичная структура ряда ферментов. Так, методом рентгеноструктурного анализа английский ученый Филипс в 1965 установил трехмерную структуру лизоцима. Показано, что многие ферменты обладают также четвертичной структурой, то есть их молекула состоит из нескольких идентичных или различных по составу и структуре белковых субъединиц.

Общая характеристика ферментов:

Все ферменты разделяются на две большие группы:

· Однокомпонентные , то есть состоящие исключительно из белка

· Двухкомпонентные , состоящие из белка, называемым апоферментом (или белковых носителей), и небелковой части, называемой простетической группой (или активной группой).

Благодаря работам Варбурга, Теореля, Линена, Липмана и Лелуара установлено, что простетические группы многих ферментов представляют собой производные витаминов и нуклеотидов. Таким образом была открыта важнейшая функциональная связь между ферментами, витаминами и нуклеотидами, являющимися строительными «кирпичиками» нуклеиновых кислот.