Реферат: Білки

План

I. Будова білків

II. Фізичні та хімічні властивості білків

III. Елементарний склад і молекулярна маса білків

IV. Класифікація білків

V. Застосування білків у промисловості

VI. Біологічне значення білків

VII. Біосинтез білків

VIII. Значення білків в життєдіяльності організмів

І. Будова білків.

Вперше гіпотезу про амідний зв’язок амінокислотних залишків у білках висунув російський біохімік О.Я.Данилевський у 1891р. Пізніше німецький хімік Е.Фішер підтвердив цю гіпотезу. Фішеру вдалося синтезувати поліпептиди, тобто сполуки, в молекулах яких амінокислотні залишки зв’язані між собою угрупуванням –СО-NH- . Це угрупування тому називають ще пептидним зв’язком. За цією теорією, молекула білка складається з більш-менш довгих поліпептидних ланцюгів, “з шитих” різними додатковими, побічними зв’язками, наприклад сульфгідрильними групами (SH) цистеїну, водневими містками та ін.

ІІ. Фізичні та хімічні властивості білків.

Білки – надзвичайно різноманітні речовини.

Одні білки розчиняються у воді, інші в слабких розчинах нейтральних солей чи в 70%-му спирті, деякі – в розбавлених розчинах кислот або лугів. Є й такі білки, що в названих рідинах не розчиняються.

Розчинені білки у воді утримують значну кількість зв’язаної води. Завдяки цьому водні розчини білків в’язкі і при певних умовах можуть загусати. Розчини білків нестійкі. Білки з них під впливом різних чинників легко виділяються в осад. Розрізняють оборотне і необоротне осадження білків.

Оборотне осадження

Виникає при добавленні до водних розчинів білків великих кількостей нейтральних солей і тому називаються висолюванням. Осад білка, що випав, при внесенні в дистельовану воду знов розчиняється. Різні білки висолюються при неоднаковому насиченні їх розчинів нейтральною сіллю. Цим користуються при відокремленні білків один від одного. Наприклад, глобуліни крові осаджуються при напівосиченні її сірчанокислим амонієм, а альбуміни – при повному насичені.

При необоротному осадженні, яке можна викликати нагріванням, добавлення солей важких металів тощо, в природному білку відбувається внутрішньо молекулярні зміни, внаслідок чого змінюються його властивості, втрачається здатність розчинятися у воді. Необоротна зміна властивостей природного білка називається денатурацією його. Денатуруються білки також під впливом ультрафіолетових променів, ультразвукових хвиль, радіоактивного випромінювання, сильного струшування тощо. Денатурація згубно впливає на біологічні функції білка. Білки можуть утворювати солі при реакціях з кислотами і основами, тобто мають амфотерний характер. Амфотерність білків пояснюється наявністю в їх молекулах карбоксильних груп –СООН.

Для виявлення білків у різних матеріалах застосовують кольорові реакції, найважливішими з яких є ксантопротеїнова і біуретова .

Ксантопротеїнова реакція. Твердий білок або його розчин під впливом концентрованої азотної кислоти при нагріванні жовтіє. Якщо до пожовтілого білка добавити розчин аміаку, то забарвлення переходить в оранжеве.Ксантропротеїнова реакція вказує на наявність у білковій молекулі бензольних ядер, отже, залишків ароматичних сполук, які під впливом концентрованої кислоти утворюють продукти нітрування жовтого кольору.

Біуретова реакція. При добавлені до водного розчину білка концентрованого лугу і кількох краплин розбавленого розчину CuSO4 з’являєтьсяфіолетове забарвлення.

ІІІ. Елементарний склад і молекулярна маса білків.

За елементарним складом білки відрізняються від жирів і вуглеводів тим, що, крім вуглецю, водню і кисню, їх молекули містять азот. Крім того, всі рослинні і більшість тваринних білків мають у своєму складі сірку (0,3 – 2,5%). Деякі фізіологічно важливі білки містять фосфор (0,5-0,6%).

Білки – високомолекулярні сполуки. Найбільш точно можна обчислити молекулярні масу білків за швидкістю дифузії їх з розчину в чистий розчинник через пористу скляну перетинку і за швидкістю осідання в ультрацентрифугах, що дають до 80 000 обертів в хвилину. Визначена різними методами молекулярна маса коливається від кількох тисяч до 10 і більше мільйонів (віруси сказу, віспи).

За формулою молекул розрізняють білки фібрилярні (нитчасті) і глобулярні (кулясті). До першої групи належать білки волосся, вовни, мускульної тканини, до другої – більшість білків рослинних і тваринних організмів.

І V . Класифікація білків.

Усі білкові речовини поділяють на прості білки, або протеїни, і складні білки, або протеїди. Простими називають білки, які при повному гідролізі дають тільки амінокислоти. Складні білки становлять собою сполуки білка з небілковою речовиною.

Протеїни, в свою чергу, поділяють на кілька підгруп:

Протаміни – найпростіші біли з сильно вираженим основним характером. Водні розчини їх мають лужну реакцію. Протаміни є в молочку та ікрі риб.

Гістони – розчиняються у воді і дуже розбавлених кислотах; проявляють слабкий основний характер; зустрічаються в зв’язаному стані, як і протаміни, в ядрах тваринних клітин.

--> ЧИТАТЬ ПОЛНОСТЬЮ <--