Реферат: Биологическая роль железа

регулировать общую величинугазотранспортной функции.

Дыхательный пигмент крови - сложныйбелок, состоящий

из белковой молекулы - глобина, соединенной полипептидными цепочками с 4 комплексами гема. Глобин состоит из 2 пар ( ) полипептидных цепочек, каждая из которых содержит 141-146 аминокислот. Гем, составляющий 4% веса молекулы гемоглобина, содержит железо в центре порфиринового кольца. У здорового человека гемоглобин гетерогенен. Нормальный эритроцит содержит приблизительно 30 пг. гемоглобина, в котором находится 0,34% железа.

Миоглобин - дыхательный белок сердечной и
скелетной мускулатуры. Он состоит из единственной полипептидной
цепочки, содержащей 153 аминокислоты и соединенный с
гемпростетической группой. Основной функцией миоглобина
является транспортировка кислорода через клетку и регуляция его
содержания в мышце для осуществления сложных биохимических
процессов, лежащих в основе клеточного дыхания. Он содержит
0,34% железа. Миоглобин депонирует кислород во время
сокращения мышц, а при их поражении он может попадать в кровь и
выделяться с мочой.

Железосодержащие ферменты и негеминовое
железо клетки находится главным образом в митохондриях.
Наиболее изученными и важными для организма ферментами
являются цитохромы, каталаза и пероксидаза.

Цитохромы делятся на 4 группы в зависимости от
строения геминовой группы:

-А - цитохромы с гем - группой, соединяющей формилпорфин;

-В - цитохромы с протогем - группой;

-С - цигохромы с замещенной мезогем - группой;

-Д - цитохромы с гем - группой, соединяющей дегидропорфин.

В организме человека содержатся следующие цитохромы:

а1, аз, в, в5, с, с1, Р450. Они представляют собой липидные комплексы

гемопротеинов и прочно связаны с мембраной митохондрии. Однако,

цитохромы в5 и Р450 находятся в эндоплазматическом ретикулюме,

а микросомы содержат НАДН- цитохром С - редуктазу. Существует

мнение, что митохондриальное дыхание необходимо для процессов
дифференцировки тканей, а внемитохондриальное играет важную
роль в процессах роста и дыхания клетки. Основной биологической
ролью большинства цитохромов является участие в переносе
электронов, лежащих в основе процессов терминального окисления в
тканях.

Цитохромоксидаза является конечным ферментом
митохондриального транспорта электронов - электронотранспортной
цепочки, ответственным за образование АТФ при окислительном
фосфолировании в митохондриях. Показана тесная зависимость

между содержанием этого фермента в тканях и утилизацией ими
кислорода.

Каталаза , как и цитохромоксидаза, состоит из единственной полипептидной цепочки, соединенной с гем - группой.
Она является одним из важнейших ферментов, предохраняющих
эритроциты от окислительного гемолиза. Каталаза выполняет
двойную функцию в зависимости от концентрации перекиси
водорода в клетке. При высокой концентрации перекиси водорода
фермент катализирует реакцию ее разложения, а при низкой - и в
присутствии донора водорода (метанол, этанол и др.) становится
преобладающей пероксидазная активность каталазы.

Пероксидаза содержится преимущественно в лейкоцитах и слизистой тонкого кишечника у человека. Она также
обладает защитной ролью, предохраняя клетки от их разрушения
перекисными соединениями. Миелопероксидаза - железосодержащий

геминовый фермент, находящийся в азурофильных гранулах

нейтрофильных лейкоцитов и освобождается в фагоцитирующие вакуоли

в течение лизиса гранул.

Активированное этим ферментом разрушение белка клеточной стенки бактерий является смертельным для микроорганизма, а
активированное им йодинирование частиц относится к бактерицидной

функции лейкоцитов. .

К железосодержащим относятся ифлавопротеи новые ферменты ,

в которых железо не включено в геминовую группу и необходимо только для реакций переноса.

Наиболее изученной является сукцинатдегидрогеназа ,

которая наиболее активна в цикле трикарбоновых кислот. Митохондриальные мембраны свободно проницаемы для субстрата фермента.