Реферат: Ферменты

Каждый фермент катализирует одну химическую реакцию или группу реакций одного типа. Наиболее ярким проявлением этого вида специфичности могут служить довольно частые случаи, когда одно и то же химическое соединение выступает как субстрат действия нескольких ферментов, причём каждый из них, катализирует специфическую для него реакцию, приводит к образованию совершенно различных продуктов (смотри приложение № 1).

· В первой реакции под действием фермента оксидазы происходит окисление аминокислот. При этом аминогруппа (NH2) отделяется в форме аммиака (NH3) и образуется соединение, содержащие кретонную группу (С=О) и называемое кетокислотой.

· Вторую реакцию катализирует декарбоксилаза. Под влиянием этого фермента из карбоксильной группы (- СООН) отщепляется углекислота (СО2) и остаётся амин.

· Третья реакция более сложна. Она катализируется ферментом трансиминазой и состоит в переносе аминогруппы с аминокислоты на кетонокислоту. Мы видим. что исходная аминокислота имеет радикал R, а образовавшаяся в результате реакции новая аминокислота- радикал R'.

Итак, один и тот же субстрат подвергается разным превращениям под влиянием различных ферментов.

Специфичность по отношению к субстрату .

Наряду с только, что описанной формой специфичности фермента по отношению к катализируемой им реакции существует и другая, тесно связанная с первой форма специфичности, выражающаяся в способности фермента атаковать субстрат только определённого химического строения. Иногда фермент способен действовать только на один единственный субстрат, тогда говорят, что он обладает абсолютной специфичностью. Значительно чаще фермент влияет на группу субстратов, имеющих сходное строение. Такую специфичность называют групповой. Особый интерес представляет так называемая стереохимическая специфичность, состоящая в том, что фермент действует на субстрат или группу субстратов, отличающихся особым расположением атомов в пространстве.

Абсолютная специфичность встречается редко.

Хорошим примером фермента , обладающего очень высокой, практически абсолютной специфичностью может служить уреаза, катализирующая гидролиз мочевины.

H2N\

C=O + H2O = CO2 + 2NH3

H2N/ вода углекислота аммиак

мочевина

Долгое время считалось, что мочевина является единственным субстратом уреазы. Но не так давно было показано, что кристаллическая уреаза может действовать и на близкого родственника мочевины - оксимочевину, отличающуюся наличием в молекуле одного атома кислорода.

HOHN\

C=O

H2N/

оксимочевина

«Правда, реакция гидролиза мочевины под влиянием уреазы протекает в 120 раз медленнее, чем гидролиз мочевины» (В. И. Розенгарт Ферменты- двигатели жизни)

Таким образом, понятие "абсолютная специфичность" является в известной мере относительным.

Групповая специфичность . Она характеризует подавляющее большинство ферментов и состоит в том, что фермент, проявляя свойственную ему специфичность по отношению к реакции, способен действовать не на один, а на несколько, иногда на большое число субстратов со сходным химическим строением. Например (смотри приложение № 1), три разных фермента, действующие на аминокислоты. все они обладают групповой специфичностью, так как действуют не на какую-нибудь одну аминокислоту, а на многие, иногда на все аминокислоты.

· Относительно групповая специфичность проявляется тогда, когда фермент безразличен к структуре соединения и имеет значение лишь тип связи. Примером служит химотрипсин, расщепляющий только пептидную связь.

Стереохимическая и оптическая специфичность имеет особое значение. Проявляется только в случае оптически активных веществ, и фермент активен только по отношению к одной стереоизомерной форме соединения. Например, L- аргиназа разлагает L-аргинин на L- орнитини мочевину, но не действует на А- аргинин. Известным примером служит d и L- специфичность оксидаз аминокислот. Стереохимическая и оптическая активность так- же может быть абсолютной и относительной; например, карбоксипептидаза, расщепляющая карбобензокси -глицил-L- фенилаланин совсем не действует на субстрат с А- фенилаланином: с другой стороны, эстеразасвиной печени разлагает метиловый эфир L- миндальной кислоты лишь вдвое быстрее, чем его А- изомер.

СОСТАВ .

После того как стало возможным исследование ферментов в бес клеточной среде, была окончательно установлена их химическая природа. Было выявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и как все белки, могут быть простыми и сложными в зависимости от сопутствующего компонента небелкового характера (простетической группы).

Ферменты- простые белки- построены только из аминокислот, и их каталитические свойства обусловлены свойством самой белковой молекулы. К этой группе ферментов относится большинство гидролитических ферментов. Ферменты- сложные белки- содержат в своём составе, помимо белкового компонента, ещё и небелковый- например, нуклеотиды, геминовую группу, витамины, атомы ( катионы ) металла. К таким ферментам обычно относятся ферменты окислительно-восстановительного действия. Прочность связи между белковым компонентом и простетической группой в сложных ферментах может быть различной. В некоторых случаях связь прочная, в других - простетическая группа довольно легко отделяется, например при диализе. Легко диссоциирующие простетические группы ферментов получили название коферментов. При отделении простетической группы от белковой части фермента - последний теряет свою активность. В простых ферментах активный центр образуется непосредственно группировкой аминокислотных остатков в спиральной цепи белковой молекулы. В сложных ферментах он образуется простетической группой и некоторыми прилегающими к ней остатками. Размер активных центров значительно меньше самой молекулы фермента. На один активный центр приходится масса молекулы с молекулярным весом 30000. В простых ферментах пространственная группировка этих аминокислотных остатков сама по себе определяет структуру активного центра и каталитическую активность фермента. В сложных ферментах структура активного центра определяется простетической группой и боковыми группами некоторых аминокислотных остатков, пространственная структура которых оказывает существенное влияние на специфичность и каталитическую активность небелкового компонента. Среди таких аминокислотных остатков наибольшее значение имеют SH- группы цистеина, OH- группы серина, несколько меньшее значение имеет индольная группа триптофана, карбонильные группы дикарбоновых аминокислот. Компоненты активного центра нельзя представлять последовательно расположенными на, каком - либо участке цепи. По- видимому , активный центр формируется из компонентов, удалённых в первичной структуре полипептидной цепи, но пространственно сближенных благодаря специфической укладке полипептидной цепи.

КЛАССИФИКАЦИЯ .

Сейчас известно около 2 тысяч ферментов, но список этот не закончен. В зависимости от типа катализируемой реакции все ферменты подразделяются на 6 классов:

· Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции оксидоредуктазы;