Реферат: Механизмы дыхания растений

Экспериментальные доказательства участия воды в окислении субстрата дыхания и роли 0₂ как конечного акцептора водорода были получены лишь в 1955 г. в работе Б. Б. Вартапетяна и A. Л. Курсанова. Опыты ставились с этиолированными проростками пшеницы, которым давали ¹⁸ 0 в составе 0₂ или Н₂ 0, а через 2 ч анализировали содержание ¹⁸ 0 в С0₂ дыхания

В состав С0₂ при дыхании тяжелый изотоп кислорода входил из меченой воды, но не из молекулярного кислорода.

Из всех приведенных выше данных следует, что окисление органических веществ в ходе дыхания связано с отнятием водорода и что теория Лавуазье о сходстве дыхания и горения не соответствует действительности.

3.Каталитические системы дыхания

Окисление дыхательных субстратов в ходе дыхания осуществляется с участием ферментов. Ферменты как белковые катализаторы, помимо свойств, присущих неорганическим катализаторам, обладают рядом особенностей: высокой актианостью, высокой специфичностью по отношению к субстратам и высокой лабильностью. Их пространственная организации зависящая от нее активность изменяются под действием внешних и внутренних факторов. Эти свойства обеспечивают возможность тонкой регуляции обмена веществ на уровне ферментов.

Типы окислительно-восстановительных реакций. Существуют четыре способа окисления, и все они связаны с отнятием электронов:

1) непосредственная отдача электронов, например:

3) присоединение кислорода

4) образование промежуточного гидратированного соединения с последующим отнятием двух электронов и протонов:

Оксидоредуктазы.

Поскольку окисление одного вещества (донора электронов и протонов) сопряжено с восстановлением другого соединения (их акцептора), ферменты, катализирующие эти реакции, называют оксидоредуктазами. Все они относятся к I классу ферментов:

Донор (Д) отдает электроны и протоны, акцептор (А) принимает их, а энзим (Е) осуществляет реакцию переноса. Существуют три группы оксидоредуктаз:

а) анаэробные дегидрогеназы передают электроны различным промежуточным акцепторам, но не кислороду;

б) аэробные дегидрогеназы передают электроны различным акцепторам, в том числе кислороду;

в) оксидазы способны передавать электроны только кислороду.

Анаэробные дегидрогеназы. Это двухкомпонентные ферменты, коферментом которых может быть NAD⁺ (никотинамидадениндинуклеотид):

При окислении субстрата NAD⁺ превращается в восстановленную форму NADH, а второй протон субстрата диссоциирует в среду (NADH+ Н ⁺ ). К анаэробным NAD-зависимым дегидрогеназам относятся такие ферменты, как алкогольдегидрогеназа, лактатдегидрогеназа, малатдегидрогеназа и др. Коферментом анаэробных дегидрогеназ может быть также NADP⁺ (никотинамидадениндинуклеотидфосфат), содержащий на одну фосфатную группировку больше, чем NAD⁺ . NADP- зависимыми дегидрогеназами являются изоцитратдегидрогеназа, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа, 6-фосфоглюконатдегидрогеназа и др.

Субстратная специфичность фермента зависит от его белковой части. Многие NAD- и NADP-зависимые дегидрогеназы нуждаются в присутствии ионов двухвалентных металлов. Например, алкогольдегидрогеназа содержит ионы цинка.

Окисленные и восстановленные формы коферментов анаэробных дегидрогеназ могут взаимопревращаться в реакции, катализируемой ферментом NAD(Р)-трансгидрогеназой:

NADPH + NAD⁺ = NADP⁺ + NADH

Анаэробные дегидрогеназы передают водород, т. е. электроны и протоны, различным промежуточным переносчикам и аэробным дегидрогеназам.

Аэробные дегидрогеназы. Это также двухкомнонентные ферменты, получившие название флавиновых (флавопротеины).

Помимо белков, в их состав входит прочно связанная с ними простетическая группа — рибофлавин (витамин В₂ ).