Реферат: Общая характеристика пептидгидролаз нервной ткани нелизосомальной локализации и особенности их функций. Эндопептидазы

Мультикаталитический протеиназный комплекс ( S протеасома) впервые выделен в г. из гипофиза быка . В дальнейшем было обнаружено, что комплекс проявляет активность только по отношению к убиквитированным белкам и для своей активации требует АТФ . Комплекс имеет молекулярную массу кДа, состоит примерно из субъединиц двух типов с молекулярной массой - кДа. a-субъединицы являются структурными, не обладают ферментативной активностью и играют важную роль в сборке комплекса . Комплекс содержит несколько подсемейств b-субъединиц, обладающих пептидазной активностью . S протеасома проявляет химотрипсиноподобную, трипсиноподобную и постглутамил-гидролазную активность при нейтральных и слабощелочных значениях pH, активируется ДТТ, ингибируется N-этилмалеимидом и ДФФ .

В свободном виде протеолитическая активность S протеасомы незначительна . Начальным этапом распада белка при участии мультиферментного комплекса является его убиквитирование, протекающее при участии АТФ. Затем в результате АТФ-зависимого процесса S протеасома соединяется с S регуляторным комплексом. При этом образуется S протеасома, быстро гидролизующая убиквитированный белок при участии АТФ в основном до октапептидов .

В мозге S протеасомы локализованы преимущество в цитоплазме нейронов, но обнаруживаются и в ядрах .

Предполагают, что начальным этапом деградации большинства цитоплазматических белков является АТФ, убиквитин-зависимый протеолиз

Литература:

1. Азарян А.В. Пептидгидролазы нервной системы и их биологические функции // Ереван. – Айастан. – 1989. – 208 с.

2. Ашмарин И.П., Каменская М.А. Нейропептиды в синаптической передаче // ВИНИТИ. Сер. физиолог. чел. жив. – 1988. – 34. – 184 с.

3. Гомазков О.А., Григорьянц О.О. Регуляция биосинтеза энкефалинов: биохимические и ф?