Реферат: Особенности зрения человека

ного рецептора.

2.2 СаІ , РЕГУЛЯЦИЯ ЗРИТЕЛЬНОГО ОТВЕТА

Фосфорилирование рецепторов, сопряжённых с G – белками, под действием специфичес-

ких протеинкиназ снижает их чувствительность к внешним сигналам (такое снижение чувстви-

тельности обозначают термином «десенситизация»). Родопсин как типичный представитель со-

пряжённых с G – белками рецепторов, ведёт себя подобным же образом: его способность акти-

вировать трансдуцин (фоторецепторный G – белок) уменьшается по мере включения фосфатных

остатков в С – концевой фегмент молекулы фотовозбуждённого родопсина.

К настоящему времени получено большое количество данных о том, что активность ро-

допсинкиназы – фермента, катализирующего фосфорилирование фотовозбуждённого родопси-

на, регулируется СаІ - зависимым образом белком реноверином. При высокой концентрации

ионов кальция родопсинкиназа находится в комплексе с рековерином, который действует как

ингибитор фермента, при низких концентрациях катиона комплекс родопсинкиназа – рековерин

диссоциирует и игибирование снимается.

Рековерин, первоначальное наименование «р 26» (по величине его кажущейся молеку-

лярной массы, равной 26 К), был впервые обнаружен как фоторецепторный белок, способный

прочно связываться с родопсином, иммобилизованным (то есть прочно присоединённым) к не-

растворимому носителю. Первоначально полагали, что рековерин СаІ - зависимым образом

моделирует активность гуанилатциклазы, но поздее были получены данные, что мишенью для

него в НСП, скорее всего, служит родопсинкиназа.

К N – концу рековерина ковалентно присоединён остаток жирной миристиновой кисло-

ты, который благодаря своей гидрофобным придаёт белку способность взаимодействовать с фо-

торецепторными мембранами, гидрофобными по своей природе. Рековерин обладает тем заме-

чательным свойством, что in vitro в суспензии фоторецепторных мембран при отсутствии ионов

кальция он находится в растворимом состоянии, а в присутствии катиона переходит из раствора

на мембрану. Такое поведение рековерина обусловлено тем, что в бескальциевой среде его ми-

ристонированный N – конец спрятан в так называемом гидрофобном кармане белковой моле-

кулы. Связывание СаІ С рековерином изменяет его конформацию таким образом, что миристо-