Учебное пособие: Физиология растений

ферментами (т.е. ведут катализ биохимических реакций),

структурными (строительными) молекулами,

запасными веществами,

транспортными молекулами (перенос кислорода, углекислого газа, жиров, железа и т.д.),

сократительными (мышечными) молекулами,

защитными веществами,

токсинами,

гормонами.

Строение и классификация ферментов.

Ферменты - это белки, выполняющие функция катализатора при прохождении в клетке биохимических реакций.

Ферменты могут быть как простыми, так и сложными белками. Если фермент относится к сложным белкам, то его белковая часть называется апоферментом , а небелковая (простетическая группа) - коферментом. Существуют и ферменты, в состав которых входит несколько апоферментов и коферментов.

В физиологии существует отдельная отрасль науки - энзимология, которая занимается изучением ферментов, разрабатывает практические вопросы синтеза и использования ферментов в пищевой промышленности и медицине.

Ферменты делятся на шесть классов по типу реакции, которая катализируется:

оксидоредуктазы (реакции восстановления и окисления),

трансферазы (перенос химических групп от молекулы к молекуле),

гидролазы (расщепление химических связей в реакциях гидролиза),

лиазы (образование двойных связей либо отщеплением, либо присоединением определенных химических групп),

изомеразы,

лигазы (соединение молекул с использованием АТФ).

Систематическое название молекулы фермента составляют из названия субстрата и названия класса фермента, например, глюкозооксидаза в соответствии с принципами систематики ферментов правильно именуется бета-д-глюкоза, кислород-1-оксидоредуктаза. Часто в литературе, как популярной, так и научной используются тривиальные (привычные, исторически сложившиеся названия), например, пепсин, трипсин, но при этом в научной литературе обязательно указывается полное систематическое название фермента, о котором идет речь.

Основа ферментативного катализа - это принцип "ключа и замка ", когда фермент совершенно точно узнает молекулу субстрата и катализирует соответствующую биохимическую реакцию. Этот принцип сформулирован в 1894 году Фишером .

Механизм действия фермента состоит в образовании комплекса ES между ферментом и субстратом, после чего из субстрата образуется продукт ЕР, который затем распадается на фермент и продукт. Субстрат связывается активным центром фермента, который часто является простетической группой или коферментом. В ряде случаев в ферменте помимо основного активного центра имеются еще дополнительные активные центры, которые называются аллостерическими.

Ферменты, имеющие основной и аллостерические активные центры, называют аллостерическими Аллостерический фермент характеризуется тем, что его активация происходит не за счет активного центра, а за счет присоединения активатора или ингибитора к другому участку молекулы фермента, где при этом образуется аллостерический активный центр. В отличие от обычных активаторов и ингибиторов основных активных центров, активаторы и ингибиторы аллостерических центров называются эффекторами.

Осуществление ферментативного катализа (начало реакции и ее скорость) зависит от:

количества или активности фермента,

концентрации субстрата,

рН и состава раствора,

температуры,

присутствия активаторов или ингибиторов фермента.