Курсовая работа: Сировина хлібопекарського виробництва
У ендоспермі зерна слизів майже у 2 рази менше, ніж у його периферійній частині, але в'язкість слизів ендосперму у 50 разів більша, ніж слизів, що містяться у периферійних частинах зерна. Розчинні пентозани поглинають воду у співвідношенні 1:15, нерозчинні — добре набухають у воді, поглинають воду в кількості, що перевищує їх масу в 10 разів.
Пентозани відіграють значну роль у формуванні структурно-механічних властивостей житнього тіста. Дріжджами вони не зброджуються, організмом людини не засвоюються.
Одним з найбільш розповсюджених пентозанів є арабаноксилан, який міститься у ендоспермі пшениці та жита.
Пектинові речовини — високомолекулярні полісахариди, основним структурним компонентом яких є галактуронова кислота. Вони входять до складу клітинних стінок разом з целюлозою, геміцелюлозою і лігніном. Це нерозчинні пектини (протопектини). Розчинні пектини містяться у клітковинному соку. В борошні масова частка пектинових речовин дуже мала.
Важливою властивістю пектинів є здатність до набухання і комплексоутворення.
Азотисті речовини борошна. Азотисті речовини борошна представлені білками і небілковими речовинами. Основну частину азотистих речовин складають білки.
Білки або протеїни (грецьке protos— перший, головний) є високомолеку-лярними високополімерними органічними сполуками, що складаються із залишків амінокислот, сполучених пептидними зв'язками у точно визначеному порядку. Відомо більше 200 амінокислот, але до складу білків входять лише 20.
Молекулярна маса білків коливається від 6000 до 1 млн. і більше. Так, є дані, одержані методом седиментації, що білок пшениці гліадин має молекулярну масу 24-28 тис, а глютенін — 41 -56 тис.
Складна молекула білку утворюється завдяки хімічним зв'язкам різної міцності — ковалентним, водневим, іонним, гідрофобної взаємодії, рис. 2.5. Найміцнішими є ковалентні зв'язки. До них відносять пептидні, ди-сульфідні та складно-ефірні.
Пептидними зв'язками (—CO— NH—) сполучені між собою залишки амінокислот.
Дисульфідні містки (—S—S—) утворюються між молекулами цистеїну різних поліпептидних ланцюгів або двома молекулами цистеїну одного ланцюга внаслідок відщеплення атомів водню від сульфгідрильних груп (—SH)
—SH+ О -> (-S-S-) + Нг 0—SH
Інші види зв'язку порівняно з ковалентними слабкі, але завдяки своїй бага-точисельності вони відіграють важливу роль у будові молекули та її стійкості.
Водневий зв'язок виникає між ковалентно зв'язаним атомом водню, що має позитивний заряд, і від'ємно зарядженими атомами кисню, азоту сусідніх частин молекули або сусідніх молекул і служить «містком» між ними. Енергія водневих зв'язків лежить у межах 1,5-7 ккал/моль, в той час як енергія ковалентних зв'язків складає 50-120 ккал/моль. Енергія зв'язку — це кількість енергії, яку необхідно витратити, щоб забезпечити розрив зв'язків між двома атомами.
Важливе місце посідає іонний зв'язок (сольовий). Цей зв'язок обумовлюється силою електростатичного притягання між протилежно зарядженими іонами. Він міцніший, ніж водневий.
Зв'язок гідрофобної взаємодії виникає лише між неполярними радикалами (залишками) деяких амінокислот тільки у водному середовищі.
Певне значення у будові молекули білку відіграють і дуже слабкі сили міжмолекулярного притягання.
У будові молекули білків розпізнають первинну, вторинну, третинну і четвертинну структуру, що характеризують різні рівні організації білкової молекули, рис. 2.6.
Склад і послідовність розміщення амінокислот у поліпептидному ланцюгу характеризують його первинну структуру. Вона виникає завдяки пептидним зв'язкам між а-карбоксильною йu-аміно- групами.
Вторинна структура білків визначається формою ланцюгів амінокислот. Ланцюги у молекулі глобулярних білків, до яких належать і білки злакових, розміщені у вигляді спіралі, витки якої з'єднані водневими зв'язками. Саме наявність цих зв'язків і обумовлює закрученість поліпептидного ланцюга у спіраль.
Третинна структура характеризує просторову конфігурацію білкової молекули. Завдяки хімічним зв'язкам, що виникають між окремими активними групами у поліпептидному ланцюгу, він укладається, упаковується певним чином, і білкова молекула набуває специфічної форми.
За формою молекула білків зернових наближається до шару або еліпсоїду.
Четвертинна структура білків утворюється, коли кілька субодиниць, що мають свою специфічну третинну структуру, об'єднуються за допомогою слабких нековалентних зв'язків.Класифікація білків. За складністю будови білки ділять на протеїни і протеїди.
Протеїни — це прості білки, у процесі гідролізу вони утворюють тільки амінокислоти. Протеїди являють собою сполуку простого білка з якоюсь речовиною небілкової природи, під час гідролізу окрім амінокислот дають інші сполуки (глюкозу, фосфорну кислоту тощо). У зернах злакових містяться в основному прості білки, протеїдів є незначна кількість.На основі класичної роботи американського вченого Т. Осборна (1907 р.) протеїни розподіляють на чотири групи залежно від розчинності: альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни. Альбуміни — прості білки, розчинні у воді, мають відносно невелику молекулярну масу. Представником їх є лейкозин пшениці, жита, ячменю. Це повноцінні білки, вони містять усі незамінні амінокислоти.Глобуліни — білки, розчинні у слабких розчинах нейтральних солей (3-5%-ний розчин NaCI, КСІ тощо), містяться в зерні всіх злакових культур, як і альбуміни, є повноцінними білками.
Масова частка альбумінів і глобулінів у борошні становить 15-20% загальної маси білків.
Проламіни — білки, розчинні у 60-80%-ному етиловому спирті. До
найбільш вивчених білків цієї групи належать гліадини пшениці та жита, гордеїн ячменю, зеїн кукурудзи. З біологічної точки зору вони не досить повноцінні, бо мають незначний вміст лізину, іноді триптофану.
Глютеліни — білки, розчинні у слабких розчинах лугів (0,2-2,0%). До них належать глютенін пшениці та жита. У харчовому відношенні ці білки, як і проламіни, мають низьку біологічну цінність.