Реферат: Реферат - Физиология (строение и функции гемоглобина)

отдельных типов гемоглобина пользуются также 2различиями в

2кристаллическом строении, изоэлектрической точке и т.д.

10. Разработаны также методы 2цитологического определения

типа гемоглобина в эритроцитах на мазке крови. Так наличие HbF

в эритроцитах можно доказать путем обработки кровяного мазка

лимоннокислой буферной смесью с рН 3,2-3,6. При этих условиях

HbA извлекается и эритроциты, в которых он преобладал,

остаются только в виде эритроцитных теней, тогда как HbF

сохраняется и эритроциты, содержащие преимущественно этот тип

гемоглобина, сохраняют свое содержание.[8]

_ГЕМОГЛОБИН ПРИ СЕРПОВИДНОКЛЕТОЧНОЙ АНЕМИИ

В гемоглобине S остаток Glu А2(6)бета замещен на Val.

Остаток А2 (Glu или Val) располагается на поверхности молекулы

гемоглобина и контактирует в водой, и замещение полярного

остатка Glu на неполярный Val приводит к появлению на

поверхности бета-субъеденицы "липкого участка". Этот липкий

участок присутствует как в оксигенированном, так и в

дезоксигенированном гемоглобине S (в гемоглобине А

отсутствует). На поверхности дезоксигенированного гемоглобина

существует комплементарный участок, способный прочно

связываться с липким участком бета-субъединицы, тогда как в

оксигенированном гемоглобине этот участок маскируется другими

группами (рис. 20). Когда гемоглобин S переходит в

дезоксигенированное состояние, его липкий участок связывается

с комплементарным участком на другой молекуле

дезоксигенированного гемоглобина. Происходит полимеризация

дезоксигемоглобина S и его осаждение в виде длинных волокон.

Волокна дезоксигемоглобина S механически деформируют

эритроцит, предавая ему серповидную форму, что приводит к