Реферат: Реферат - Физиология (строение и функции гемоглобина)

Таким образом, если бы можно было можно поддерживать

гемоглобин S в оксигенированном состоянии или по крайней мере

свести к минимуму концентрацию дезоксигенированного

гемоглобина S, то нам удалось бы предотвратить полимеризацию

дезоксигенированного гемоглобина S и образование "серповидных"

клеток. Ясно, что полимеризации подвержена Т-форма гемоглобина

S. Интересно отметить (хотя в практическом плане это

малосущественно), что ферри-ион метгемоглобина А остается в

плоскости порфиринового кольца и тем самым стабилизирует

R-форму гемоглобина. То же относится и к гемоглобину при

серповидноклеточной анемии: гемоглобин S в ферри-состоянии

(метгемоглобин S) не подвержен полимеризации, поскольку он

стабилизирован в R-форме.

В дезоксигемоглобине А тоже имеется рецепторный участок,

способный взаимодействовать с липким участком

оксигенированного или дезоксигенированного гемоглобина S

(рис.20), но присоединения "липкого" гемоглобина S к к

дезоксигемоглобину А недостаточно для образования полимера,

поскольку сам дезоксигемоглобин А липкого участка не содержит

и не может связывать следующую молекулу гемоглобина.

Следовательно, связывание дезоксигемоглобина А с R- или

Т-формой гемоглобина S перекрывает полимеризацию.

В результате полимеризации дезоксигемоглобина S

образуются спиральные фибрилярные структуры. При этом каждая

молекула гемоглобина контактирует с четырьмя соседними

молекулами (рис. 21). Образование подобных трубчатых волокон

ответственно за механические нарушения в содержащем их

эритроците: он приобретает серповидную форму (рис. 22),

становится подверженным лизису в момент прохождения им щелей в