Реферат: Состав и свойства мышечной ткани мяса

1. Химический состав мышечной ткани.

2. Характеристика основных белков мышечной ткани.

1. Мясом называют части туши сельскохозяйственных животных, которые состоят из мышечной ткани и сопутствующих тканей: соединительной, жировой, хрящевой, костной, нервной, крови, а также, кровеносных сосудов и лимфатических узлов. Наибольшую ценность представляет мышечная ткань, которая в мясе разных видов животных составляет 35-69%.

Жировая ткань достигает разной степени развития, и в мясе ее содержится от 3 до 20%.

Наименее ценными являются соединительная и костная ткани. Их в мясе содержится, соответственно, 9-14% и 10-22%.

Наряду с белками, липидами и минеральными веществами, в мясе содержатся азотистые и безазотистые экстрактивные вещества.

Содержание безазотистых экстрактивных веществ составляет приблизительно 1%.

Химический состав мяса зависит от вида, возраста, упитанности, породы животных и от некоторых других факторов. Мясо свиней, гусей, овец и уток характеризуется высоким содержанием жира. В мясе кур и индеек больше белка. Мясо молодых животных содержит мало жира и богато водой. С возрастом содержание жира в мясе увеличивается, а содержание воды уменьшается.

Питательная ценность мяса зависит от количества полноценных белков, которое, в свою очередь, зависит от аминокислотного состава. По содержанию незаменимых аминокислот белки мяса не уступают белкам яиц и молока.

Судить о полноценности белков мяса можно по соотношению таких аминокислот, как триптофан и оксипролин. Триптофан содержится только в полноценных белках, а оксипролин - только воссоединительной ткани, Следовательно, чем выше соотношение триптофан/оксипролин, тем больше в мясе полноценных белков и выше биологическая ценность мяса. Качество мяса оценивается и по его способности перевариваться ферментами желудочно-кишечного тракта. Пепсин лучше переваривает мышечную ткань, чем соединительную. Мясо низких сортов хуже переваривается пепсином.

При экстракции белков в водный раствор вместе с ними переходят небелковые азотистые экстрактивные вещества. К ним относятся креатин, карнозин, аммиак, ансерин, креатин-фосфат, карнитин, креатинин, АТФ, АДФ, АМФ, пуриновые основания, инозиновая кислота, холин, глутатион, свободные аминокислоты и др.

К безазотистым экстрактивным веществам относятся гликоген, мальтоза, глюкоза, молочная, пировиноградная, янтарная кислоты, инозит.

Таблица 1. Химический состав мяса некоторых животных и птицы, %

Соотношение триптофан / оксипролин
	Мясо	Вода	Зола	Белки	Жиры
						Говядина	58,5-74,0	0,8-1,1	15,6-21,1	3,8-22,9	6,4
Баранина	48,6-72,2	0,7-1,0	13,3-20,9	8,9-35,1	5,2
Свинина (без шпика)	49,0-72,3	0,8-0,9	15,1-20,1	6,3-35,0	7,2
Курятина	58,4-68,3	0,9-1,1	18,5-21,5	9,3-22,5	6,7
Гусятина	38,0-53,4	0,8-1,1	15,9-16,5	29,0-45,6	-
Качатина	48,2-61,2	1,0-1,1	17,8-18,5	19,0-33,6	-
Индюшатина	55,5-73,5	1,0-1,1	20,6-22,5	4,8-22,9

2. Белки мяса и мясопродуктов принято разделять по морфологическому признаку клеток мышечных тканей животных. Саркоплазматические, миофибриллярные белки и белки стромы обеспечивают функциональность пищевой системы в получении мясопродуктов, а группа ядерных белков самостоятельного технологического значения не имеет.

Фракция суммарных белков саркоплазмы составляет 20-25% количества всех мышечных белков. Установлено, что белки саркоплазмы способны образовывать гель, особенно в присутствии АТФ. При высоких концентрациях Са²⁺ гель разжижается. Это связано с присутствием в саркоплазме фрагментов саркоплазматического ретикулума. Очищенные от примесей белки саркоплазмы способность желировать утрачивают.

Миоген представляет собой комплекс миогенов А, В и С, различающихся кристаллической формой. Обычно под миогеном подразумевается вся миогеновая фракция. Миоген составляет около 20% всех белков мышечного волокна. Он растворяется в воде, образуя гомогенные растворы небольшой вязкости с массовой долей 20-30%. Температура денатурации свободного от солей миогена 55-60 °С, изоэлектрическая точка (ИЭТ) лежит в интервале рН 6,0-6,5. С течением времени часть миогена переходит в нерастворимое состояние.

Миоальбумины составляют около 1-2% белков мышечного волокна. Растворимы в воде и нерастворимы в кислой среде, так как имеют изоэлектрическую точку около рН 3,0-3,5; температура денатурации 45-47 °С.

Глобулин составляет около 20% общего количества белковых веществ мышечного волокна. Растворим в солевых растворах даже очень низкой концентрации, температура денатурации при рН 6,5 около 50 °С, при рН 7,0 - около 80 °С, изоэлектрическая точка лежит в интервале рН 5,0-5,2.

Миоглобин - хромопротеид, составляющий в среднем 0,6-1,0% общего количества белков. Он состоит из белковой части - глобина и простетической группы - тема. На одну молекулу миоглобина приходится одна группа гема. В миоглобине не обнаружено цистина. Миоглобин хорошо растворим в воде. Температура денатурации около 60 °С. Денатурация миоглобина сопровождается отщеплением простетической группы. Миоглобин способен присоединять оксид азота, сероводород и кислород за счет дополнительных связей. В последнем случае образуется оксимиоглобин светло-красного цвета, который переходит с течением времени в метмиоглобин коричневого цвета. При этом железо отдает один электрон. При действии восстановителей метмиоглобин снова образует миоглобин. Последний окрашен в пурпурно-красный цвет и обусловливает естественную окраску мышечной ткани, интенсивность которой зависит от его содержания и соотношения форм пигментов белка. Изменение цветности мяса и мясопродуктов происходит под влиянием микрофлоры, теплового воздействия, посола, света и других факторов. Количество пигментов, глубина их превращений и образование форм соответствующей окраски играют значительную роль в получении продуктов высокого качества. При переходе миоглобина в метмиоглобин пурпурно-красная окраска мяса меняется на коричневую. Она наиболее заметна, когда в мет-форму переходит более 50% миоглобина. Это свойство широко используется для определения сроков хранения мяса путем выявления соотношения различных спектральных форм миоглобина, а также при регулировании цветности мясопродуктов.

Миозин - фибриллярный белок с асимметрией молекулы 10: 1, составляет около 40% белков клетки мышечной ткани. Гетерогенен. Обычно под миозином подразумевается вся миозиновая фракция. Миозин - полноценный, хорошо переваримый белок. Совершенно чистый миозин растворим в воде и образует вязкий раствор с массовой долей до 4% белка. Растворы солей щелочных металлов небольшой молярной концентрации (0,25 - 0,04 моль/дм³ ) осаждают миозин из его растворов; в солевых растворах повышенной молярной концентрации (до 0,6 моль/дм³ ) он растворяется. Температура денатурации миозина около 45 - 50 °С (у птицы около 51 °С); изоэлектрическая точка определяется при рН 5,4. Биологические функции миозина связаны с координированным движением живых организмов и автолитическими превращениями мышечных тканей после убоя животных.

Актин составляет 12-15% всех мышечных белков и является основным компонентом тонких нитей. Этот белок существует в двух формах - глобулярной (Г-форма) и фибриллярной (Ф-форма). В растворах с низкой ионной силой актин существует в виде мономера с относительной молекулярной массой около 47 000.

При повышении ионной силы раствора до физиологического уровня Г-актин полимеризуется в Ф-актин, очень похожий на нить. Г-актин представляет собой одну полипептидную цепочку, сложенную в глобулу. Быстрая полимеризация актина происходит также при добавлении ионов Mg²⁺ . При этом образуется двунитчатая спираль, каждая составляющая в которой напоминает нить бус, закрученных одна вокруг другой. Актин относится к полноценным и легкоусвояемым белкам.

Актомиозин - это сложный комплекс, который формируется при добавлении раствора актина к раствору миозина и сопровождается увеличением вязкости раствора. Поскольку цепь Ф-актина содержит много молекул Г-актина, каждая нить Фактина может связывать большое число молекул миозина. Рост прекращается при добавлении АТФ или в присутствии ионов Mg²⁺ . Содержание актомиозина указывает на глубину автолитических превращений в процессе трупного окоченения и позволяет опосредованно судить о функциональности мясного сырья в процессе технологической обработки.

Тропомиозин - белок палочковидной формы с относительной молекулярной массой около 70 000, постоянно присутствующий в структуре тонких (актиновых) филаментов. Биологическая роль тропомиозина сводится к регулированию взаимодействия актина и миозина в процессе мышечного сокращения. Массовая доля тропомиозина составляет 10-12% всех белков миофибрилл или 2,5% белков мышц. Растворим в воде, но из мышечной ткани водой не извлекается. Изоэлектрическая точка определяется при рН 5,1.

Тропонин представляет собой сферическую молекулу с относительной молекулярной массой 76 000, включающей три субъединицы, аминокислотный состав которых полноценен.

Весьма важной группой сложных белков являются нуклеопротеиды, играющие первостепенную роль в жизнедеятельности организма, в частности в явлениях наследственности. Простетической группой нуклеопротеидов служат нуклеиновые кислоты. Они нерастворимы в воде, но растворяются в щелочах. В их состав входит простой белок, как правило протамин или гистон. При полном гидролизе нуклеопротеидов образуются а-аминокислоты, рибоза и дезоксирибоза, фосфорная кислота и азотистые основания (пуриновые и пиримидиновые). Массовая доля нуклеопротеидов в мышечной ткани составляет 0, 207-0,245%, где они входят в состав рибосом и саркоплазматического ретикулума. В основном это рибонуклеопротеиды, функции которых связаны с синтезом белков. Нуклеопротеидами богаты ткани мозга, где они представлены нейроглобулином (дезоксирибонуклеопротеидом) и нейростромином (рибонуклеопротеидом). Нуклеопротеиды являются полноценными белками, однако, как отмечалось выше, самостоятельного технологического значения не имеют и входят в состав мышечных клеток.

В состав перечисленных белков входят все аминокислоты, включая важнейшую из них - триптофан, что послужило основой для оценки количественного содержания полноценных белков в сырье и продуктах.

--> ЧИТАТЬ ПОЛНОСТЬЮ <--