Реферат: Белки. Роль в организме человека
Белки - азотистые соединения. В их состав входят углерод, водород, кислород, азот и сера, содержание которых в отдельных белках изменяется незначительно: С – 51-55%; Н – 6,5-6,7; О – 21,5-23,5; N – 15,0-18,6 и S – 0,3-2,5%.
Белковые вещества растительного и животного происхождения подразделяются на три группы:
1) белки, растворимые в воде или других жидкостях;
2) нерастворимые белки;
3) сложные белки – протеиды.
К группе растворимых относятся альбумины, глобулины, проламины, глютелины, протамины и гистоны.
Альбумины содержат серу, растворимы в чистой воде, в солевых растворах, кислотах и щелочах. Содержатся в животном и растительном сырье.
Глобулины в чистой воде не растворяются, хорошо растворимы в слабых растворах (5-15%) нейтральных солей. В растворах большей концентрации осаждаются. Встречаются больше всего в растительном мире ( в основном в семенах). Подобно альбуминам хорошо денатурируются при нагревании, механическом воздействии и т.п.
Проламины – растительные белки, растворимы в этиловом спирте концентрации 60-80%. В пшенице эта группа белка представлена глиадином, на долю которого приходится половина всего белка клейковины.
Глютелины тоже содержатся в семенах злаков, в зерне пшеницы представлены глютенином, участвующим вместе с глиадином в образовании клейковины. В воде, в растворах спирта и нейтральных солей нерастворимы; растворяются в слабых растворах кислот и щелочей.
Протамины и гистоны входят в состав белков клеточных ядер, что говорит об их важной роли в жизненных процессах. Встречаются в основном в белках животного происхождения, обладают выраженными щелочными свойствами, растворимы в воде, при нагревании не свёртываются.
К группе нерастворимых белков относятся белки животной природы. Они не растворяются ни в солевых растворах, ни в органических растворителях, растворяются при длительном нагревании в воде.
К этой группе относятся коллаген (белок сухожилий) и кератин (белок шерсти, копыт и рогов).
К протеидам, или сложным белкам, относятся фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды и др.
Фосфопротеиды – соединения белка с фосфорной кислотой, нерастворимы в воде, растворимы в щелочах. Эти белки представлены в молоке казеином, главным белком молока. Казеин осаждается в молоке слабыми растворами кислот.
Гликопротеиды – соединения белка и углеводов, встречаются в хрящевых тканях животных.
Нуклеопротеиды – белки, связанные с нуклеиновой кислотой. Это особо важная группа сложных белков, играющих первостепенную роль в жизнедеятельности организмов, в частности, в явлении наследственности. Содержатся в большом количестве в клеточных ядрах, а также в плазме клеток.
Хромопротеиды состоят из белка и красящего вещества небелковой природы. Их представителем является гемоглобин крови, выполняющий роль переносчика кислорода в организме.
Строение белков.
В химическом отношении белки являются аминокислотными полимерами. В настоящее время описано более 150 аминокислот, но только 22 из них являются составными частями белка. В белке пшеницы обнаружено всего 20 аминокислот. Аминокислоты (R-CH-COOH) являются своеобраз- NH2
разными кирпичиками, из которых строится белковая молекула. Основной связью в молекулах белка является пептидная связь (-CO-NH-). Кроме пептидной в молекуле белка важную роль играют и дисульфидные связи (-S-S-).
В структуре белка различают 4 уровня организации:
первичная структура представлена последовательным соединением аминокислот в цепочку, в которой свободная аминная группа (-NH2 ) одной аминокислоты соединена с карбоксильной группой (-COOH) другой аминокислоты, другая аминокислота таким же образом связана с третьей аминокислотой, третья - с четвёртой и т. д., до образования крупной молекулярной нити, называемой полипептидной цепочкой. В каждом белке аминокислоты в полипептидной цепочке чередуются в определённом порядке и постоянном составе;
вторичной структурой является спиралевидная структура полипептидной цепочки в пространстве. Скручивание её в спираль происходит под воздействием водородных связей (- H…O=) полярных групп соседних аминокислот;
третичная структура проявляется в компактной упаковке спиралевидной цепочки в пространстве. Наличие этой структуры подтверждено рентгеноструктурным анализом белков;
четвертичная структура представлена соединением в одну субъединицу нескольких полипептидных цепочек, сочленённых между собой нековалентными связями (водородными, гидрофобными и др.) и ориентированных определённым образом в пространстве в виде глобул или волокон, в зависимости от чего различают белки глобулярные и фибриллярные.
В создании вторичной, третичной и четвертичной структур участвуют водородные, ионные (солевые) и так называемые гидрофобные связи. Солевые связи возникают между щелочными (основными) и кислотными группами белка. Гидрофобное взаимодействие возникает между неполярными участками белковой молекулы.
Свойства белков.
Как сказано выше, белки являются сложными органическими азотистыми соединениями, состоящими из аминокислотных остатков, связанных между собой пептидными связями и образующих полипептидные цепочки, которые благодаря дисульфидным , водородным и ионным связям, а также гидрофобным взаимодействиям вполне определённым образом располагаются в пространстве и имеют при данных условиях для данного белка вполне определённую конформацию. Наиболее важными технологическими свойствами белков являются денатурация, набухание в воде (гидратация), способность образовывать пены и др.
--> ЧИТАТЬ ПОЛНОСТЬЮ <--