Учебное пособие: Технология молока и молочных продуктов
3. Белки молока. Казеин, как основной белок молока.
3.1 Общие понятие о белкам молока
Свойства белков | Содержание % |
Углерод Фосфор Водород Сера Кислород Железо Азот |
53 95 7 3 22 0,06мг – 0,4мг – 1,2мг 15 – 17 |
№ п/п | Классификация белков | Характеристика |
1. | Протеины | Протеины состоят только из аминокислот. Относятся к группе простых белков. К протеинам относят глобулины, альбумины, казеин (2,7) |
2. | Протеиды | Они помимо белков части имеются соединения небелковой природы. Например, липопротеиды кроме белка содержат липиды, гликопротеиды, фосфопротеиды – фосфорную кислоту. |
Первичные | Вторичные | Третичные | Четвертичные |
Последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепи, называется первичной структурой белка. Она специфична для каждого белка. Молекуле белка полипептидная цепь частично закручено в виде α – спирали, витки которых скреплены водородными связями. Последние возникают между аминными и карбоксильными группами, расположен на противоположных витках спиралями. С=0…H-N. | Но не все участки белковой цепи находятся в виде α – спирали: некоторые аминокислоты (пропин, серин и др.) препятствуют ее образованию, и в этих местах спираль прерывается. Вид спирали характеризует вторичную структуру. Возможна также слоисто – складчатая структура |
Пространственное расположение полипептидной цепи определяет третичную структуру белка. Отдельные цепи могут соединяться между собой прочными –s-s- связями (дисульфидными связями). Важное значение в образовании третичной структуры имеют слабые связи. В зависимости от пространства расположения полипептидной цепи форма молекул белков может быть различной. | Характеризует способ расположения в пространстве отдельных полипептидных цепей в белковой молекуле состоящей таких цепей или субъединиц. |
3.2 Свойства белков молока
№ п/п | Свойства | Белки молока |
1. | Гидролиз полипептидов | Разрываются пептидные связи и образование свободных аминокислоты. Это р катализируется протеолитическими ферментами и играет большую роль переваривать белков в пищеварительном тракте, созреванию сыров и т.д. |
2. | Коагуляция | Можно осуществить, добавляя раствор белков дегидрирующие вещества (спирт, ацетон, сульфат аммония), разрушающие гидратную оболочку. Происходит осаждение белков, т.е. удаление этих веществ белки вновь переходит в нативное состояние. |
3. | Денатурация | Развертывается полипептидная связь белка, которая в нативной белковой молекуле была свернута. В результате развертывания на поверхности белковой молекулы выходят гидрофобные группы. При этом белок выпадает в осадок. |
3.3 Классификация белков
№ п/п | Классификация | Характеристика |
1. | Сывороточные белки молока | Β – лактоглобулин =52% ; α – лактоглобулин ≈ 23%; иммуноглобулин ≈ 16%; альбумин сывороточной крови ≈ 8%; лактоферрин и др. ≈ 1% |
2. | Белки оболочек жировых шариков | Казеин 80%; а31-казеин = 38%; а52 = 10%; β - казеин = 39%; K – казеин = 13%. |
3.4 Казеин, как основной белок молока
Состав | Состав | Казеин Са фосфатным комплексом | |
Элементарный | Фракционный | ||
Углерод – 53,1 Водород – 7,1 Кислород – 22,8 Азот – 15,4 Сера – 0,8 Фосфор – 0,8 К-во Просмотров: 414
Бесплатно скачать Учебное пособие: Технология молока и молочных продуктов
|