Учебное пособие: Технология молока и молочных продуктов

3. Белки молока. Казеин, как основной белок молока.

3.1 Общие понятие о белкам молока

Свойства белков Содержание %

Углерод

Фосфор

Водород

Сера

Кислород

Железо

Азот

53

95

7

3

22

0,06мг – 0,4мг – 1,2мг

15 – 17

№ п/п Классификация белков Характеристика
1. Протеины Протеины состоят только из аминокислот. Относятся к группе простых белков. К протеинам относят глобулины, альбумины, казеин (2,7)
2. Протеиды Они помимо белков части имеются соединения небелковой природы. Например, липопротеиды кроме белка содержат липиды, гликопротеиды, фосфопротеиды – фосфорную кислоту.
Первичные Вторичные Третичные Четвертичные

Последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепи, называется первичной структурой белка. Она специфична для каждого белка. Молекуле белка полипептидная цепь частично закручено в виде α – спирали, витки которых скреплены водородными связями.

Последние возникают между аминными и карбоксильными группами, расположен на противоположных витках спиралями. С=0…H-N.

Но не все участки белковой цепи находятся в виде α – спирали: некоторые аминокислоты (пропин, серин и др.) препятствуют ее образованию, и в этих местах спираль прерывается. Вид спирали характеризует вторичную структуру. Возможна также слоисто – складчатая структура

Пространственное расположение полипептидной цепи определяет третичную структуру белка. Отдельные цепи могут соединяться между собой прочными –s-s- связями (дисульфидными связями). Важное значение в образовании

третичной структуры имеют слабые связи. В зависимости от пространства расположения полипептидной цепи форма молекул белков может быть различной.

Характеризует способ расположения в пространстве отдельных полипептидных цепей в белковой молекуле состоящей таких цепей или субъединиц.

3.2 Свойства белков молока

№ п/п Свойства Белки молока
1. Гидролиз полипептидов Разрываются пептидные связи и образование свободных аминокислоты. Это р катализируется протеолитическими ферментами и играет большую роль переваривать белков в пищеварительном тракте, созреванию сыров и т.д.
2. Коагуляция Можно осуществить, добавляя раствор белков дегидрирующие вещества (спирт, ацетон, сульфат аммония), разрушающие гидратную оболочку. Происходит осаждение белков, т.е. удаление этих веществ белки вновь переходит в нативное состояние.
3. Денатурация Развертывается полипептидная связь белка, которая в нативной белковой молекуле была свернута. В результате развертывания на поверхности белковой молекулы выходят гидрофобные группы. При этом белок выпадает в осадок.

3.3 Классификация белков

№ п/п Классификация Характеристика
1. Сывороточные белки молока Β – лактоглобулин =52% ; α – лактоглобулин ≈ 23%; иммуноглобулин ≈ 16%; альбумин сывороточной крови ≈ 8%; лактоферрин и др. ≈ 1%
2. Белки оболочек жировых шариков Казеин 80%; а31-казеин = 38%; а52 = 10%; β - казеин = 39%; K – казеин = 13%.

3.4 Казеин, как основной белок молока

Состав Состав Казеин Са фосфатным комплексом
Элементарный Фракционный

Углерод – 53,1

Водород – 7,1

Кислород – 22,8

Азот – 15,4

Сера – 0,8

Фосфор – 0,8

К-во Просмотров: 414
Бесплатно скачать Учебное пособие: Технология молока и молочных продуктов